Молекулярные доказательства эволюции [Молекулярно-биологические, Молекулярно-генетические, Биохимические]
Любая клетка состоит из определённого количества органических соединений. В строении клетки и в обеспечении энергией протекающих в ней процессов основную роль играют белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, липиды. Особое место в жизни клеток занимают макромолекулы белков и нуклеиновых кислот. Белки, прежде всего, являются строительным и пластическим материалом клетки, а нуклеиновые кислоты — носителями наследственной информации.
Для определения изменений, происходящих в макромолекулах близких по происхождению и далёких видов в определённый период исторического развития, используется ряд биохимических методов: гибридизация макромолекул ДНК, определение последовательности расположения аминокислот в молекуле белка (гемоглобина, миоглобина, цитохрома) и др.
На современном этапе развития молекулярной биологии можно анализировать изменения в последовательности нуклеотидов в ДНК или аминокислот в молекуле белка разных видов и по этому показателю судить о степени их сходства и различия.
Поскольку каждая замена аминокислот в молекуле белка связана с изменением одного, двух или трёх нуклеотидов в молекуле ДНК, с помощью компьютеров можно вычислить максимальное или минимальное число нуклеотидных замен в составе гена, участвующего в синтезе данной молекулы белка.
На основе полученных данных можно судить о среднем числе замещений аминокислот в молекуле белка и изменениях в расположении нуклеотидов в составе гена. Как известно, гемоглобин входит в состав красных кровяных телец — эритроцитов и активно участвует в транспорте кислорода. Гемоглобин в эритроцитах человека состоит из взаимно схожих двух α- и двух β-цепей. В каждую цепь α входит 141, в каждую цепь β — 145 аминокислот. Несмотря на взаимные различия α- и β-цепей гемоглобина, последовательность расположения аминокислот в них одинакова. Это свидетельствует о том, что цепи α и β гемоглобина возникли в результате дивергенции единой полипептидной цепи в историческом процессе. В результате мутационных изменений в различных группах животных замещение аминокислот происходило также в α- и β-цепях гемоглобина.
Как видно из данных таблицы 1, молекулы гемоглобина у человека и человекообразных обезьян почти схожи по последовательности аминокислот, однако различия между человеком и другими отрядами млекопитающих животных по этому показателю весьма существенны и составляют от 14 до 33. Такие же данные получены при сопоставлении аминокислотного состава белка цитохрома C человека, дрозофилы и других организмов (таблица 2).
Вид |
Число различий |
|
α-цепь |
β-цепь |
|
Человек — шимпанзе |
0 |
0 |
Человек — горилла |
1 |
1 |
Человек — лошадь |
18 |
25 |
Человек — коза |
20—21 |
28—33 |
Человек — мышь |
16—19 |
25 |
Человек — кролик |
25 |
14 |
Вид |
Число различий |
Человек — макака |
1 |
Человек — лошадь |
12 |
Человек — собака |
11 |
Человек — голубь |
12 |
Человек — змея |
14 |
Человек — лягушка |
18 |
Человек — акула |
24 |
Человек — дрозофила |
29 |
Человек — пшеница |
43 |
Человек — нейроспора |
48 |
Если скорость эволюции белка измеряется числом аминокислотных замен в год, то скорость эволюции генов измеряется путём определения нуклеотидных замещений. Однако нуклеотидные замены в составе генов не всегда обусловливают аминокислотную замену в составе белка. Об этом свидетельствует тот факт, что из 20 аминокислот, входящих в состав белка, 18 кодируются 2, 3, 4 и 6 кодами.
Каждый нуклеотид в составе гена может подвергаться мутации. Её называют точечной мутацией. Некоторые нуклеотиды по-разному реагируют на воздействие извне. В некоторых нуклеотидных парах мутация происходит всего один или два раза, у других число мутаций может достигать нескольких сотен. Последние называются «горячими» точками. Материал с сайта http://wiki-what.com
Очень важно и то, какой нуклеотид претерпевает изменения при мутации. Например, фенилаланин обладает кодоном UUU. Если третий нуклеотид этого кодона урацил заменяется аденином или гуанином, то положение кодона изменяется и кодоны UUA и UUG включают в полипептидную цепь не фенилаланин, а лейцин, что приводит к существенному изменению структуры и функции молекулы белка. Обычно у близких друг к другу в систематическом отношении видов число мутаций невелико и, наоборот, у видов, далёких друг от друга, — велико. Поэтому, например, ДНК человека оказалась гомологичной ДНК макаки на 66%, быка — на 28%, крысы — на 17%, лосося — на 8%, бактерии кишечной палочки — всего на 2%.
Обычно, определяя дивергенцию белков у нескольких видов, можно судить о сроках расхождений между ними. Скорость эволюции белка измеряется числом годичных аминокислотных замен в его составе. По аминокислотным заменам в составе белка можно определить момент дивергенции рода, семейства, отряда, класса, типа. Например, в результате изучения родословной белка глобина в установлено, что его строение было схожим у общих предков карпа и человека, существовавших около 400 млн лет назад, ехидны и человека — 225 млн лет назад, собаки и человека — 70 млн лет назад.
Молекулярные доказательство эволюции кратко
Молекулярные доказательства что доказывает
Молекулярно биологическая эволюция
Данные молекулярной биологии о происхождении человека таблица схема
Молекулярно-кинетическае доказательства эволюции
Докажите происхождение органического мира от одного предка с точки зрения молекулярной биологии.
Как определяется изменение молекулы белка в историческом процессе?
Что изменяется быстрей: молекула белка или ген?
Расскажите о разновидностях изменений гена.
Всегда ли изменение гена обусловливает изменения молекулы белка? Почему?
Можно ли определить сроки изменения видов по изменению молекулы белка?
Что такое дивергенция?